Sarcomere - Sarcomere

"A-band" omdirigerar här. För annat bruk, se A band .
Sarcomere
Sarcomere.gif
Bild på sarcomere
Detaljer
Del av Striad muskel
Identifierare
Latin sarcomerum
Maska D012518
TH H2.00.05.0.00008
FMA 67895
Anatomiska termer för mikroanatomi

En sarcomere (grekiska σάρξ sarx "kött", μέρος meros "del") är den minsta funktionella enheten av strimmig muskelvävnad . Det är den upprepande enheten mellan två Z-linjer. Skelettmuskler består av rörformiga muskelceller (kallade muskelfibrer eller myofibrer) som bildas under embryonisk myogenes . Muskelfibrer innehåller många rörformiga myofibriller . Myofibriller består av upprepande sektioner av sarkomerer, som visas under mikroskopet som alternerande mörka och ljusa band. Sarkomerer består av långa, fibrösa proteiner som trådar som glider förbi varandra när en muskel drar ihop sig eller slappnar av. Den costamere är en annan komponent som ansluter sarkomeren till sarkolemman .

Två av de viktiga proteinerna är myosin , som bildar det tjocka filamentet, och aktin , som bildar det tunna filamentet. Myosin har en lång, fibrös svans och ett globulärt huvud, som binder till aktin. Det myosin huvudet också binder till ATP , som är källan till energi för muskelrörelser. Myosin kan bara binda till aktin när bindningsställena på aktin exponeras av kalciumjoner.

Aktinmolekyler är bundna till Z-linjen, som bildar gränserna för sarkomeren. Andra band dyker upp när sarcomeren är avslappnad.

Myofibrillerna i glatta muskelceller är inte ordnade i sarkomerer.

Band

Muskelkontraktion baserad på glödtrådsteori

Sarkomererna ger skelett- och hjärtmuskeln deras strimmiga utseende , vilket först beskrevs av Van Leeuwenhoek .

  • En sarkom definieras som segmentet mellan två närliggande Z-linjer (eller Z-skivor). I elektronmikrofotografier av tvär tvärstrimmig muskulatur, den Z-linjen (från tyska "zwischen", vilket betyder mellan visas) i mellan de I-banden som en mörk linje som förankrar de aktin myofilament.
  • Runt Z-linjen finns området för I-bandet (för isotrop ). I-band är zonen för tunna filament som inte överlagras av tjocka filament (myosin).
  • Efter I-bandet är A-bandet (för anisotrop ). Uppkallad efter sina egenskaper under ett polariserat ljusmikroskop . Ett A-band innehåller hela en tjock glödtråds längd. Det anisotropa bandet innehåller både tjocka och tunna trådar .
  • Inom A-bandet finns en blekare region kallad H-zonen (från tyska "heller", ljusare ). Uppkallad för sitt ljusare utseende under ett polarisationsmikroskop. H-band är zonen i de tjocka filamenten som inte har något aktin.
  • Inom H-zonen finns en tunn M-linje (från tyska "mittel" som betyder mitten ), visas i mitten av sarkomeren som bildas av tvärbindande element i cytoskelet.

Förhållandet mellan proteinerna och regionerna i sarkomeren är följande:

  • Aktinfilament , de tunna filamenten, är huvudkomponenten i I-bandet och sträcker sig in i A-bandet.
  • Myosinfilament , de tjocka filamenten, är bipolära och sträcker sig genom hela A-bandet. De är tvärbundna i mitten av M-bandet.
  • Det gigantiska proteinet titin (connectin) sträcker sig från Z-linjen i sarkomeren, där det binder till det tjocka filamentsystemet (myosin), till M-bandet, där man tror att det interagerar med de tjocka filamenten. Titin (och dess skarvisoformer) är det största enskilda mycket elastiska proteinet som finns i naturen. Det tillhandahåller bindningsställen för många proteiner och anses spela en viktig roll som sarkomisk linjal och som en plan för montering av sarkomeren.
  • Ett annat jätteprotein, nebulin , antas att sträcka sig längs de tunna trådarna och hela I-bandet. I likhet med titin, är det tänkt att fungera som en molekylär linjal för tunn filament montering.
  • Flera proteiner som är viktiga för stabiliteten av den sarkomeriska strukturen finns i Z-linjen såväl som i M-bandet i sarkomeren.
  • Aktinfilament och titinmolekyler är tvärbundna i Z-skivan via Z-linjeproteinet alfa-aktinin.
  • M- bandproteinerna myomesin såväl som C-proteinet tvärbinder det tjocka filamentsystemet (myosiner) och M-banddelen av titin (de elastiska filamenten).
  • M-linjen binder också kreatinkinas, vilket underlättar reaktionen mellan ADP och fosfokreatin i ATP och kreatin.
  • Interaktionen mellan aktin- och myosintrådar i A-bandet i sarkomeren är ansvarig för muskelsammandragning (baserat på glidfilamentmodellen ).

Kontraktion

Huvudartikel: Muskelkontraktion

Proteinet tropomyosin täcker de myosinbindande platserna för aktinmolekylerna i muskelcellen. För att en muskelcell ska dra ihop sig måste tropomyosin flyttas för att avslöja bindningsställena på aktinet. Kalciumjoner binder till troponin C- molekyler (som är dispergerade genom tropomyosinproteinet) och förändrar strukturen hos tropomyosinet, vilket tvingar det att avslöja överbryggningsbindningsstället på aktinet.

Koncentrationen av kalcium i muskelceller styrs av sarkoplasmatisk retikulum , en unik form av endoplasmatisk retikulum i sarkoplasman .

Muskelceller stimuleras när en motorneuron släpper ut neurotransmittorn acetylkolin , som färdas över den neuromuskulära korsningen (synapsen mellan neuronets terminala bouton och muskelcellen). Acetylkolin binder till en postsynaptisk nikotinacetylkolinreceptor . En förändring i receptorkonformationen medger tillströmning av natriumjoner och initiering av en postsynaptisk verkan . Handlingspotentialen rör sig sedan längs T-tubuli (tvärgående tubuli) tills den når det sarkoplasmatiska retikulumet. Här aktiverar det depolariserade membranet spänningsstyrda kalciumkanaler av L-typ , som finns i plasmamembranet. Kalciumkanalerna av L-typ är i nära samband med ryanodinreceptorer som finns på det sarkoplasmatiska retikulumet. Det inåtflödet av kalcium från kalciumkanalerna av L-typ aktiverar ryanodinreceptorer för att frigöra kalciumjoner från det sarkoplasmatiska nätet. Denna mekanism kallas kalciuminducerad kalciumfrisättning (CICR). Det är inte känt om den fysiska öppningen av kalciumkanaler av L-typ eller närvaron av kalcium gör att ryanodinreceptorerna öppnas. Kalciumutflödet ger myosinhuvuden tillgång till aktinens tvärbryggande bindningsställen, vilket tillåter muskelsammandragning.

Muskelkontraktion slutar när kalciumjoner pumpas tillbaka in i det sarkoplasmatiska nätet, vilket gör att den kontraktila apparaten och därmed muskelcellen kan slappna av.

Vid muskelkontraktion ändrar A-banden inte sin längd (1,85 mikrometer i skelettmuskel hos däggdjur), medan I-banden och H-zonen förkortas. Detta gör att Z -linjerna kommer närmare varandra.

Resten

I vila är myosinhuvudet bundet till en ATP- molekyl i en lågenergikonfiguration och kan inte komma åt tvärbroens bindningsställen på aktinet. Myosinhuvudet kan dock hydrolysera ATP till adenosindifosfat (ADP och en oorganisk fosfatjon. En del av energin som frigörs i denna reaktion ändrar formen på myosinhuvudet och främjar det till en högenergikonfiguration. Genom bindningsprocessen till aktinet, frigör myosinhuvudet ADP och en oorganisk fosfatjon, vilket ändrar dess konfiguration tillbaka till en med låg energi.Myosinet förblir fäst vid aktin i ett tillstånd som kallas rigor , tills en ny ATP binder myosinhuvudet. Denna bindning av ATP till myosin frigör aktinet genom dissociation av tvärbryggor Det ATP-associerade myosinet är redo för en ny cykel, som börjar med hydrolys av ATP.

A-bandet är synligt som mörka tvärgående linjer över myofibrer; I-bandet är synligt som lätt färgande tvärgående linjer, och Z-linjen är synliga som mörka linjer som skiljer sarkomerer på ljusmikroskopnivå.

Lagring

De flesta muskelceller lagrar tillräckligt med ATP för endast ett litet antal muskelsammandragningar. Medan muskelceller också lagrar glykogen , kommer det mesta av energin som krävs för kontraktion från fosfagener. Ett sådant fosfagen , kreatinfosfat , används för att förse ADP med en fosfatgrupp för ATP -syntes hos ryggradsdjur .

Jämförande struktur

Sarkomerens struktur påverkar dess funktion på flera sätt. Överlappningen av aktin och myosin ger upphov till längd-spänning kurva , som visar hur sarcomere kraft utsignal minskar om muskeln är sträckt så att färre korsbryggor kan bilda eller komprimeras tills aktinfilament stör varandra. Aktin- och myosinfilamentens längd (tillsammans som sarkomerlängd) påverkar kraft och hastighet-längre sarkomerer har fler tvärbroar och därmed mer kraft, men har ett minskat intervall av förkortning. Ryggradslösa djur visar ett mycket begränsat utbud av sarkomerlängder, med ungefär samma optimala längd (längd vid maximal längdspänning) i alla muskler hos en individ såväl som mellan arter. Leddjur visar emellertid enorm variation (över sju gånger) i sarkomerlängd, både mellan arter och mellan muskler hos en enskild individ. Orsakerna till avsaknaden av betydande sarkomvariation hos ryggradsdjur är inte helt kända.

Referenser

  1. ^ Biga, Lindsay M .; Dawson, Sierra; Harwell, Amy (2019). "10.2 Skelettmuskel" . Anatomi och fysiologi . OpenStax/Oregon State University . Hämtad 22 maj 2021 .
  2. ^ a b c Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biologi . San Francisco: Benjamin Cummings . ISBN  0-8053-6624-5.
  3. ^ Martonosi, AN (2000-01-01). "Animalsk elektricitet, Ca2+ och muskelsammandragning. En kort historia av muskelforskning" . Acta Biochimica Polonica . 47 (3): 493–516. doi : 10.18388/abp.2000_3974 . ISSN  0001-527X . PMID  11310955 .
  4. ^ a b c Lieber (2002). Skelettmuskelstruktur, funktion och plasticitet: rehabiliteringens fysiologiska grund (2: a upplagan). Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0781730617.

externa länkar