Myofilament - Myofilament

Myofilament
Myofilament
Detaljer
Del av	Myofibril
Identifierare
Latin	myofilamentum
TH	H2.00.05.0.00006
FMA	67897
Anatomiska termer för mikroanatomi [ redigera på Wikidata ]

Myofilament är de två proteinfilamenten i myofibriller i muskelceller . De två proteinerna är myosin och aktin och är de kontraktila proteinerna som är involverade i muskelsammandragning . De två filamenten är en tjock som består mestadels av myosin och en tunn som består mestadels av aktin.

Typer av muskelvävnad är strimmad skelettmuskel och hjärtmuskel , snett avskalad muskel (finns hos vissa ryggradslösa djur ) och icke-strimmig glatt muskulatur . Olika arrangemang av myofilament skapar olika muskler. Striated muskel har tvärgående trådband. I snett strimmig muskel är filamenten förskjutna. Glatt muskel har oregelbundna arrangemang av filament.

Strukturera

Muskelfibrer som visar tjocka och tunna myofilament av en myofibril .

Det finns tre olika typer av myofilament: tjocka, tunna och elastiska filament.

• Tjocka trådar består främst av proteinet myosin . Varje tjockt glödtråd är ungefär 15 nm i diameter och var och en är tillverkad av flera hundra molekyler myosin. En myosinmolekyl är formad som en golfklubba, med en svans som består av två sammanflätade kedjor och ett dubbelkulformat huvud som skjuter ut från den i en vinkel. Hälften av myosinet vinklar åt vänster och hälften av dem vinklar åt höger, vilket skapar ett område i mitten av glödtråden som kallas M-regionen eller den nakna zonen .
• Tunna trådar har en diameter på 7 nm och består huvudsakligen av proteinet aktin , specifikt trådformigt F-aktin . Varje F-aktinsträng består av en sträng subenheter som kallas globulär G-aktin . Varje G-aktin har en aktiv plats som kan binda till huvudet på en myosinmolekyl. Varje tunn filament har också cirka 40 till 60 molekyler tropomyosin , proteinet som blockerar de aktiva platserna i de tunna filamenten när muskeln är avslappnad. Varje tropomyosinmolekyl har ett mindre kalciumbindande protein som kallas troponin bundet till det. Alla tunna trådar är fästa på Z-linjen .
• Elastiska trådar, 1 nm i diameter, är gjorda av titin , ett stort fjädrande protein. De löper genom kärnan i varje tjockt glödtråd och förankrar den till Z-linjen, slutpunkten för en sarkom . Titin stabiliserar också det tjocka filamentet, samtidigt som det centreras mellan de tunna filamenten. Det hjälper också till att förhindra översträckning av det tjocka filamentet, rekyler som en fjäder när en muskel sträcks.

Fungera

Proteinkomplexet som består av aktin och myosin, kontraktila proteiner, kallas ibland aktomyosin . I tvärstrimmig skelett och hjärtmuskel , aktin och myosin filament vardera har en specifik och konstant längd i storleksordningen några få mikrometer, långt mindre än längden av det långsträckta muskelcellen (upp till flera centimeter i fallet av humana skelettmuskelceller ).). Tråden är organiserade i upprepade underenheter längs myofibrilens längd. Dessa underenheter kallas sarkomerer .

Den sammandragbara naturen hos detta proteinkomplex baseras på strukturen hos de tjocka och tunna filamenten. Den tjocka glödtråden, myosin , har en dubbelhuvudstruktur, med huvuden placerade i motsatta ändar av molekylen. Under muskelsammandragning fäster myosinfilamentens huvuden på motsatt orienterade tunna trådar, aktin och drar dem förbi varandra. Verkan av myosinbindning och aktinrörelse resulterar i sarkomförkortning. Muskelkontraktion består av samtidig förkortning av flera sarkomerer.

Muskelfiberkontraktion

Axonterminalen hos en motorneuron frigör signalsubstansen , acetylkolin , som diffunderar över den synaptiska klyftan och binder till muskelfibremembranet. Detta depolariserar muskelfibermembranet, och impulsen går till muskelns sarkoplasmatiska retikulum via de tvärgående tubulerna. Kalciumjoner frigörs sedan från sarkoplasmatisk retikulum till sarkoplasman och binder därefter till troponin . Troponin och tillhörande tropomyosin genomgår en konformationsförändring efter kalciumbindning och exponerar myosinbindningsställena på aktin , det tunna filamentet. Trådarna av aktin och myosin bildar sedan länkar. Efter bindning drar myosin aktinfilament mot varandra eller inåt. Således uppstår muskelsammandragning och sarkomeren förkortas när denna process äger rum.

Muskelfiberavslappning

Den enzymet acetylkolinesteras bryter ner acetylkolin och detta upphör muskelfibrer stimulering. Aktiv transport förflyttar kalciumjoner tillbaka till muskelfiberns sarkoplasmatiska retikulum. ATP gör att bindningen mellan aktin och myosintrådar bryts. Troponin och tropomyosin återgår till sin ursprungliga form och blockerar därigenom bindningsställen på aktinfilamentet. Muskelfibrerna slappnar av och hela sarkomeren förlängs. Muskelfibrerna är nu förberedda för nästa sammandragning.

Svar på träning

De förändringar som inträffar i myofilamentet som svar på träning har länge varit föremål för intresse för träningsfysiologer och idrottare som är beroende av sin forskning för de mest avancerade träningsteknikerna. Idrottare inom ett spektrum av sportevenemang är särskilt intresserade av att veta vilken typ av träningsprotokoll som kommer att resultera i maximal kraftgenerering från en muskel eller uppsättning muskler, så mycket uppmärksamhet har ägnats åt förändringar i myofilamentet under anfall av kroniska och akuta former av övning.

Medan den exakta mekanismen för myofilamentförändring som svar på träning fortfarande studeras hos däggdjur, har några intressanta ledtrådar avslöjats hos fullblodshästar . Forskare studerade närvaron av mRNA i skelettmuskel hos hästar vid tre olika tidpunkter; omedelbart före träning, direkt efter träning och fyra timmar efter träning. De rapporterade statistiskt signifikanta skillnader i mRNA för gener specifika för produktion av aktin . Denna studie ger bevis på mekanismerna för både omedelbar och fördröjd myofilamentrespons vid träning på molekylär nivå.

Mer nyligen har myofilamentproteinförändringar studerats hos människor som svar på motståndsträning. Återigen är forskare inte helt tydliga med förändringens molekylära mekanismer, och en förändring av sammansättningen av fibertyp i myofilamentet är kanske inte svaret många idrottare länge har antagit. Denna studie tittade på den muskelspecifika spänningen i quadriceps femoris och vastus lateralis hos fyrtiotvå unga män. Forskare rapporterar en 17% ökning av specifik muskelspänning efter en period av motståndsträning, trots en minskning av närvaron av MyHC, myosin tung kedja. Denna studie drar slutsatsen att det inte finns något tydligt samband mellan fiberkomposition och in vivo muskelspänning, och det fanns inte heller bevis för att myofilament packades i de tränade musklerna.

Forskning

Andra lovande forskningsområden som kan belysa den exakta molekylära karaktären av träningsinducerad proteinombyggnad i muskler kan vara studier av relaterade proteiner som är involverade i cellarkitektur, såsom desmin och dystrofin . Dessa proteiner tros tillhandahålla den cellulära ställningen som är nödvändig för att aktin-myosinkomplexet ska genomgå kontraktion. Forskning om desmin avslöjade att dess närvaro ökade kraftigt i en testgrupp som utsattes för motståndsträning, medan det inte fanns några tecken på minskning av desmin med uthållighetsträning. Enligt denna studie fanns det ingen påvisbar ökning av dystrofin i motstånds- eller uthållighetsträning. Det kan vara så att träningsinducerade myofilamentförändringar involverar mer än de kontraktila proteinerna aktin och myosin.

Medan forskningen om ombyggnad av muskelfibrer pågår, finns det allmänt vedertagna fakta om myofilamentet från American College of Sports Medicine. Man tror att en ökning av muskelstyrkan beror på en ökning av muskelfiberstorleken, inte en ökning av antalet muskelfibrer och myofilament. Det finns dock vissa tecken på att animaliska satellitceller differentieras till nya muskelfibrer och inte bara tillhandahåller en stödfunktion till muskelceller.

Skelettmuskelns försvagade kontraktila funktion är också kopplad till myofibrillernas tillstånd. Nyligen genomförda studier tyder på att dessa tillstånd är associerade med förändrad enkelfiberprestanda på grund av minskat uttryck av myofilamentproteiner och/eller förändringar i myosin-aktin cross-bridge-interaktioner. Dessutom är cellulära och myofilamentnivåanpassningar relaterade till minskad prestanda för hela muskler och hela kroppen.

Referenser

externa länkar

• Diagram och förklaringar på biomol.uci.edu