CALM2 - CALM2

CALM2
Tillgängliga strukturer
PDB	Human UniProt -sökning: PDBe RCSB
Lista över PDB -ID -koder
	2VAY , 1Y6W , 4JPZ , 3UCY , 1WRZ , 4G28 , 1ZOT , 1YRT , 1IQ5 , 1CDL , 2LL6 , 3HR4 , 4BW7 , 4BW8 , 1YR5 , 4J9Y , 4LZX , 1L7Z , 1ZUZ , 2BE6 , 2V01 , 1XFV , 2M55 , 1CTR , 2I08 , 2MG5 , 2R28 , 3O77 , 4UPU , 2L7L , 2K0F , 2M0K , 4V0C , 1SW8 , 2WEL , 3DVK , 2M0J , 3DVM , 2KUH , 1K90 , 1K93 , 4G27 , 1CLL , 2KUG , 1XFX , 4DJC , 2LQC , 2LQP , 4L79 , 2W73 , 2LV6 , 1NKF , 2JZI , 3UCT , 4GOW , 1J7O , 1PK0 , 4Q5U , 2V02 , 3BYA , 4Q57 , 2KNE , 1YRU , 2Y4V , 2L53 , 2F3Y , 3O78 , 1LVC , 4M1L , 2K0E , 1S26 , 4DCK , 1XFW , 3SUI , 2X0G , 3EWV , 1XFY , 2LL7 , 4OVN , 3J41 , 2BKI , 1SK6 , 3DVJ , 3UCW , 2LGF , 4UMO , 3DVE , 4JQ0 , 3OXQ , 2K61 , 1XFU , 3SJQ , 2K0J , 4BYF , 1J7P , 3G43 , 3EWT , 4J9Z , 1XFZ , 2F3Z , 1IWQ , 2N6A , 2HF5 , 2N27 , 4ZLK , 5COC
Identifierare
Alias	CALM2 , CAMII, PHKD, PHKD2, LQT15, caM, calmodulin 2 (fosforylaskinas, delta), calmodulin 2, CAMC, CAM1, CAMIII, CAM3, CALM, CALML2
Externa ID: n	OMIM : 114182 HomoloGene : 134804 GeneCards : CALM2
Genläge ( mänskligt )
Chr.	Kromosom 19 (människa)
Slutet	47,176,921 bp
Genontologi
Molekylär funktion	• kalciumjonbindning ; • GO: 0001948 proteinbindning ; • kalciumkanalinhibitoraktivitet ; • proteinkinasbindning ; • titinbindning ; • proteinserin/treoninkinasaktivatoraktivitet ; • transmembrantransportörbindning ; • metalljonbindning ; • proteinfosfatasaktivatoraktivitet ; • adenylatcyklasbindning ; • störd domän specifik bindning ; • inositol-1,4,5-trisfosfat 3-kinasaktivitet ; • ligand-gated jonkanalaktivitet ; • adenylatcyklasaktivatoraktivitet ; • proteindomainspecifik bindning ; • kväveoxidsyntasregulatoraktivitet ; • typ 3 metabotropisk glutamatreceptorbindning ; • N- terminal myristoyleringsdomänbindning ; • fosfatidylinositol 3-kinasbindning ; • protein N-terminal bindning ; • kalciumberoende proteinbindning ; • kväveoxidsyntasbindning;
Cellulär komponent	• cytoplasma ; • cytosol ; • kalciumkanalkomplex ; • extracellulär region ; • spindelmikrotubuli ; • neuronprojektion ; • cytoskelett ; • kärna ; • centrosom ; • spänningsstyrt kaliumkanalkomplex ; • extracellulär exosom ; • spindelpol ; • tillväxtkon ; • plasmamembran ; • spindel ; • sarkom ; • nukleoplasma ; • vesikel ; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptisk densitet ; • katalytiskt komplex ; • mikrotubuli organisationscentrum ; • synaptiskt vesikelmembran ; • mitokondriemembran ; • proteininnehållande komplex ; • myelinhölje;
Biologisk process	• muskelsammandragning ; • svar på amfetamin ; • positiv reglering av proteinserin/treoninkinasaktivitet ; • detektion av kalciumjon ; • Fc-epsilonreceptorsignalväg ; • positiv reglering av fosfoproteinfosfatasaktivitet ; • G2/M-övergång av mitotisk cellcykel ; • reglering av högspänning -gated kalciumkanalaktivitet ; • positiv reglering av DNA-bindning ; • substantia nigra-utveckling ; • positiv reglering av proteindefosforylering ; • inositolfosfatmetabolisk process ; • positiv reglering av kväveoxidsyntasaktivitet ; • glykogen katabolisk process ; • positiv reglering av cyklisk-nukleotidfosfodiesterasaktivitet ; • G proteinkopplad receptorsignaleringsväg ; • reglering av cytokines ; • reglering av hjärtmuskelkontraktion genom reglering av frisläppande av sekvestrerad kalciumjon ; • reglering av rhodopsinmedierad signalväg ; • svar på kortikosteron ; • negativ reglering av peptidyl-treoninfosforylering ; • aktivering av adenylatcykl asaktivitet ; • reglering av hjärtfrekvens ; • positiv reglering av ryanodinkänslig kalciumfrisättningskanalaktivitet ; • svar på kalciumjon ; • reglering av ryanodinkänslig kalciumfrisättningskanalaktivitet ; • reglering av kväveoxidsyntasaktivitet ; • trombocytdegranulering ; • negativ reglering av ryanodinkänslig kalciumfrisättningskanalaktivitet ; • MAPK-kaskad ; • positiv reglering av peptidyl-treoninfosforylering ; • positiv reglering av proteinautofosforylering ; • reglering av hjärtmuskelkontraktion ; • reglering av cellkommunikation genom elektrisk koppling involverad i hjärtledningen ; • reglering av frisättning av sekvestrerat kalcium jon till cytosol med sarkoplasmatisk retikulum ; • kalciummedierad signalering ; • jontransmembrantransport ; • Wnt-signalväg, kalciummodulerande väg ; • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 positiv reglering av GTPasaktivitet ; • protein metylering ; • etablering av proteinlokalisering till membran ; • etablering av proteinlokalisering till mitokondriemembranet ; • reglering av synaptisk vesikelendocytos ; • reglering av synaptisk vesikelexocytos;
	Källor: Amigo / QuickGO
Ortologer
	805
	n/a
	ENSG00000143933
	n/a
	P0DP23 ; P0DP24
	n/a
	NM_001305624 ; NM_001305625 ; NM_001305626 ; NM_001743
	n/a
NP_001292553 ; NP_001292554 ; NP_001292555 ; NP_001734 ; NP_001316850;
	NP_001316851 ; NP_001316852 ; NP_001316853 ; NP_001316854 ; NP_001316855 ; NP_005175 ; NP_008819 ; NP_001350598 ; NP_001350599 ; NP_008819 ; NP_001292553 ; NP_001292554 ; NP_001292555 ; NP_001734 ; NP_001316850 ; NP_001316851 ; NP_001316852 ; NP_001316853 ; NP_001316854 ; NP_001316855 ; NP_005175
	n/a
	Wikidata
Visa/redigera människa

Calmodulin 2 är ett protein som hos människor kodas av CALM2 -genen .

Klinisk signifikans

Mutationer i CALM2 är associerade till hjärtarytmier .

Interaktioner

CALM2 har visat sig interagera med AKAP9 .

Se även

kalmodulin

Referenser

externa länkar

Mänskligt CALM2 -genomläge och CALM2 -geninformationssida i UCSC -genomläsaren .

Vidare läsning

Zhang M, Yuan T (1998). "Molekylära mekanismer för calmodulins funktionella mångsidighet". Biochem. Cell Biol . 76 (2–3): 313–23. doi : 10.1139/bcb-76-2-3-313 . PMID 9923700 .
Gusev NB (2001). "Vissa egenskaper hos caldesmon och kalponin och deltagandet av dessa proteiner vid reglering av glattmuskelkontraktion och bildning av cytoskelet". Biokemi Mosc . 66 (10): 1112–21. doi : 10.1023/A: 1012480829618 . PMID 11736632 . S2CID 310781 .
Benaim G, Villalobo A (2002). "Fosforylering av calmodulin. Funktionella konsekvenser" (PDF) . Eur. J. Biochem . 269 (15): 3619–31. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . PMID 12153558 .
Koller M, Schnyder B, Strehler EE (1990). "Strukturell organisation av den humana CaMIII -kalmodulingenen". Biochim. Biofys. Acta . 1087 (2): 180–9. doi : 10.1016/0167-4781 (90) 90203-e . PMID 2223880 .
Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (1987). "Jämförelse av S100b-protein med kalmodulin: interaktioner med melittin- och mikrotubuli-associerade tauproteiner och hämning av fosforylering av tau-proteiner med proteinkinas C". Biokemi . 26 (10): 2886–93. doi : 10.1021/bi00384a033 . PMID 3111527 .
Matoba R, Okubo K, Hori N, Fukushima A, Matsubara K (1994). "Tillägget av 5'-kodande information till ett 3'-riktat cDNA-bibliotek förbättrar analys av genuttryck". Gene . 146 (2): 199–207. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90293-3 . PMID 8076819 .
Srinivas SK, Srinivas RV, Anantharamaiah GM, Compans RW, Segrest JP (1993). "Cytosolisk domän hos det humana immunbristvirushöljet glykoproteiner binder till kalmodulin och hämmar kalmodulinreglerade proteiner" . J. Biol. Chem . 268 (30): 22895–9. doi : 10.1016/S0021-9258 (18) 41610-9 . PMID 8226798 .
Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (1993). "Identifiering av en kalmodulinbindande och hämmande peptiddomän i HIV-1 transmembran-glykoproteinet". AIDS Res. Brum. Retrovirus . 9 (11): 1057–66. doi : 10.1089/aid.1993.9.1057 . PMID 8312049 .
Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (1996). "Uttryck av hiv-1-hölje glykoprotein förändrar cellulärt kalmodulin". Biochem. Biofys. Res. Kommun . 218 (1): 192–7. doi : 10.1006/bbrc.1996.0034 . PMID 8573130 .
Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (1996). "Kalmodulins roll i HIV-potentierad Fas-medierad apoptos" . Am. J. Pathol . 149 (3): 903–10. PMC 1865159 . PMID 8780394 .
Sasaki M, Uchiyama J, Ishikawa H, Matsushita S, Kimura G, Nomoto K, Koga Y (1996). "Induktion av apoptos med kalmodulinberoende intracellulär Ca2+ förhöjning i CD4+ -celler som uttrycker gp 160 av HIV" . Virologi . 224 (1): 18–24. doi : 10.1006/viro.1996.0502 . PMID 8862395 .
Brigino E, Haraguchi S, Koutsonikolis A, Cianciolo GJ, Owens U, Good RA, Day NK (1997). "Interleukin 10 induceras av rekombinant HIV-1 Nef-protein som involverar den kalcium/kalmodulinberoende fosfodiesteras signaltransduktionsvägen" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 94 (7): 3178–82. doi : 10.1073/pnas.94.7.3178 . PMC 20342 . PMID 9096366 .
Minakami R, Jinnai N, Sugiyama H (1997). "Fosforylering och kalmodulinbindning av metabotropa glutamatreceptorsubtyp 5 (mGluR5) är antagonistiska in vitro" . J. Biol. Chem . 272 (32): 20291–8. doi : 10.1074/jbc.272.32.20291 . PMID 9242710 .
Miyawaki A, Llopis J, Heim R, McCaffery JM, Adams JA, Ikura M, Tsien RY (1997). "Fluorescerande indikatorer för Ca2+ baserat på gröna fluorescerande proteiner och kalmodulin" . Natur . 388 (6645): 882–7. doi : 10.1038/42264 . PMID 9278050 . S2CID 13745050 .
Malvoisin E, Wild F (1997). "Hämning av HIV-1, HIV-2 och SIV omsluter glykoproteinförmedlad cellfusion av calmodulin". Virus Res . 50 (2): 119–27. doi : 10.1016/S0168-1702 (97) 00060-9 . PMID 9282777 .
Martoglio B, Graf R, Dobberstein B (1997). "Signalpeptidfragment av preprolaktin och HIV-1 p-gp160 interagerar med kalmodulin" . EMBOJ . 16 (22): 6636–45. doi : 10.1093/emboj/16.22.6636 . PMC 1170268 . PMID 9362478 .
Ishikawa H, Sasaki M, Noda S, Koga Y (1998). "Apoptosinduktion genom bindning av karboxylterminalen av humant immunbristvirus typ 1 gp160 till calmodulin" . J. Virol . 72 (8): 6574–80. doi : 10.1128/JVI.72.8.6574-6580.1998 . PMC 109834 . PMID 9658102 .
Toutenhoofd SL, Foletti D, Wicki R, Rhyner JA, Garcia F, Tolon R, Strehler EE (1998). "Karakterisering av den humana CALM2 -kalmodulingenen och jämförelse av transkriptionell aktivitet för CALM1, CALM2 och CALM3". Cellcalcium . 23 (5): 323–38. doi : 10.1016/S0143-4160 (98) 90028-8 . PMID 9681195 .

Denna proteinrelaterade artikel är en stubbe . Du kan hjälpa Wikipedia genom att utöka den .

Languages

In other projects